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L'hormone qui a montré à la science de l'obésité qu'il s'agissait de biologie, non de volonté — et dont la résistance, non l'absence, définit l'obésité commune.
Aussi appelé : OB protein · obese gene product · LEP · metreleptin (recombinant analogue)
Fait partie du regroupement Peptides fondamentaux et thérapeutiques
Aperçu
La leptine est une hormone protéique sécrétée par les cellules adipeuses qui renseigne le cerveau sur les réserves énergétiques de l'organisme, réduisant la prise alimentaire et régulant la masse corporelle, la reproduction et la fonction immunitaire. Clonée en 1994, elle fut la première cause monogénique d'obésité sévère identifiée ; son absence est corrigée par une substitution en leptine, mais la plupart des obésités impliquent une résistance à la leptine, où des taux élevés restent sans effet.
Source et contexte
Source biologique / chimique : Sécrétée par les adipocytes (aussi le placenta et l'intestin) ; produit du gène ob (LEP) cloné en 1994
Contexte principal de recherche ou clinique : Hormone endogène ; l'analogue recombinant métréleptine est utilisé dans la lipodystrophie, et la leptine est à l'étude dans l'anorexie mentale
Qu'est-ce que la leptine
La leptine est une hormone sécrétée par les adipocytes et codée par le gène ob (LEP), cloné en 1994. Son absence produit une obésité sévère corrigée par la réplétion en leptine chez la souris comme chez l'humain, et les mutations de la leptine ou de son récepteur furent les premières mutations monogéniques identifiées comme causes d'obésité sévère (Ahima et Flier, Annual Review of Physiology 2026 ; Münzberg et al., Metabolism 2024). Elle régule la prise alimentaire, la masse corporelle et la fonction reproductive et joue un rôle dans la croissance fœtale, les réponses immunitaires pro-inflammatoires et l'angiogenèse (Obradovic et al., Frontiers in Endocrinology 2021). La leptine est aussi synthétisée dans le placenta et le tractus gastro-intestinal, où son rôle reste incertain (Prolo et al., International Journal of Biochemistry & Cell Biology 1998).
Mécanisme : un signal de famine plus qu'un signal de satiété
Le rôle premier de la leptine fut d'abord vu comme la prévention de l'obésité par son élévation avec la masse grasse ; la recherche ultérieure a souligné le rôle clé de sa chute pour signaler la famine (Ahima et Flier, 2026). La leptine circulante varie directement avec l'indice de masse corporelle et le pourcentage de graisse corporelle, présente une pulsatilité et un rythme circadien, et est influencée par les hormones métaboliques, le sexe et les besoins énergétiques (Prolo et al., 1998). Dans le système nerveux central, la leptine agit sur les réseaux neuronaux qui médient le comportement alimentaire, le bilan énergétique et la reproduction, et les mêmes cibles moléculaires atténuent et terminent le signal — base mécanistique de la résistance à la leptine (Zhang et Chua, Comprehensive Physiology 2017).
La résistance à la leptine
Les personnes obèses ont généralement des taux de leptine élevés, non bas, et ne répondent pas à l'hormone exogène, de sorte que la leptine fut abandonnée comme traitement général de l'obésité peu après sa découverte (Izquierdo et al., Nutrients 2019). Les mécanismes proposés incluent l'hyperleptinémie elle-même, une signalisation JAK2–STAT3 altérée, un transport réduit à travers la barrière hémato-encéphalique, une autophagie défectueuse, le stress du réticulum endoplasmique, l'inflammation, une expression réduite du récepteur et une activité mTOR accrue (Hu et al., Endocrine Connections 2025). Une étude de 2025 propose une base cellulaire et moléculaire de la résistance observée chez la souris obèse par régime, qui reflète la plupart des humains obèses (Tan et al., Cell Metabolism 2025).
Où la substitution en leptine fonctionne
La substitution est efficace là où la leptine fait vraiment défaut : déficit congénital en leptine et lipodystrophie, où le tissu adipeux — donc la leptine — manque (Hu et al., 2025). L'analogue recombinant métréleptine est utilisé dans ce contexte ; ClinicalTrials.gov recense des programmes d'usage compassionnel du NIDDK dans la lipodystrophie généralisée et partielle (NCT02262832, NCT02262806) et un essai de phase 2 de métréleptine dans l'anorexie mentale (NCT06305182). Au total, 256 études enregistrées mentionnent la leptine en septembre 2026, la plupart la mesurant comme biomarqueur plutôt que de l'administrer.
La leptine à l'ère des incrétines
La leptine et le GLP-1 réduisent tous deux la prise alimentaire via des circuits hypothalamiques et du tronc cérébral, mais dans des directions opposées : la leptine est un signal d'adiposité à long terme, le GLP-1 un signal intestinal lié au repas. Le succès du sémaglutide et du tirzépatide, qui agissent malgré la résistance à la leptine, souligne que le signal de la leptine est bloqué et non absent dans l'obésité commune. Les fiches du sémaglutide et du GLP-1 sur ce site couvrent le versant incrétine.
Ce que cette page n'est pas
La leptine n'est pas vendue comme produit de consommation et les « peptides de leptine » commercialisés pour la perte de poids ne sont pas de la leptine. La leptine est une hormone protéique d'environ 16 kilodaltons ; la fiche de composé PubChem sous ce nom correspond à un fragment, de sorte que cette fiche n'affiche ni formule ni masse. Il s'agit d'une fiche éducative, non d'un avis médical.
Structure et chimie
Identité moléculaire et confiance de la référence
Masse de référence indisponible
Les valeurs proviennent de l'enregistrement moléculaire cité ou de la fiche éditoriale. Une correspondance dans une base n'est pas une vérification indépendante en laboratoire ; modifications, contre-ions et formulations peuvent modifier la masse mesurée.
- Forme moléculaire
- Leptin (source record; form not independently established)
- Espèce
- Non établie par cette évaluation de l'identité moléculaire
- Extrémités (N / C)
- Not specified / Not specified
Masse moyenne de référence
Politique de référence mise à jour: 2026-10-05
- IUPHAR/BPS source snapshot · 2026-09-07
- Récepteurs
- Récepteur de la leptine (LEPR), signalant par la voie JAK2–STAT3 dans les neurones hypothalamiques et autres
- Statut
- Hormone endogène ; la métréleptine recombinante est utilisée dans la lipodystrophie (programmes d'usage compassionnel et de phase 2–3 recensés)
- IUPHAR ligand: 5015
Valeurs chimiques : fiche éditoriale, IUPHAR/BPS Guide to Pharmacology · récupérées le 2026-09-07.
Aperçu du développement clinique
ClinicalTrials.gov recense 258 études enregistrées avec « Leptin » comme intervention (instantané du 2026-10-01). Une empreinte dans le registre n'est pas une preuve d'efficacité ni d'approbation.
| NCT | Title | Phase | Status | Updated |
|---|---|---|---|---|
| NCT07557628 | Study of the Hypothalamic Microglial Response as a Function of a Meal's Lipid Content in Humans. A Single-cent | — | recruiting | 2026-09-29 |
| NCT05888961 | Single-center Prospective Longitudinal Study of Taste in Patients With Cognitive Disorders at Different Stages | Sans objet | recruiting | 2026-09-25 |
| NCT02262806 | Compassionate Use of Metreleptin in Previously Treated People With Partial Lipodystrophy | Phase 2 | active not recruiting | 2026-09-22 |
| NCT07833592 | Targeting the Hepatic BMP-SMAD Pathway in Leptin Receptor Deficiency (LEPRD) | — | recruiting | 2026-09-22 |
| NCT02262832 | Compassionate Use of Metreleptin in Previously Treated People With Generalized Lipodystrophy | Phase 3 | active not recruiting | 2026-09-22 |
| NCT07831733 | Study on the Prevention of Weight Loss Through Physical Activity Among Nursing Home Residents | Sans objet | not yet recruiting | 2026-09-21 |
Journal des modifications
Observations datées du pipeline de données (indicateurs des registres, empreintes d'essais, identifiants) et révisions éditoriales de cette fiche.
- Essais2 registered studies added on ClinicalTrials.gov (now 258).
- IdentifiantsCross-linked to IUPHAR ligand 5015.
- EssaisClinicalTrials.gov snapshot added: 256 registered studies, highest phase 4.
- ÉditorialContenu de la fiche révisé et mis à jour par l'équipe éditoriale.
FAQ sur Leptin
Qu'est-ce que Leptin ?+
La leptine est une hormone protéique sécrétée par les cellules adipeuses qui renseigne le cerveau sur les réserves énergétiques de l'organisme, réduisant la prise alimentaire et régulant la masse corporelle, la reproduction et la fonction immunitaire. Clonée en 1994, elle fut la première cause monogénique d'obésité sévère identifiée ; son absence est corrigée par une substitution en leptine, mais la plupart des obésités impliquent une résistance à la leptine, où des taux élevés restent sans effet.
Quel statut canadien des produits est enregistré pour Leptin ?+
Le statut canadien des produits contenant Leptin n'a pas été vérifié dans cette fiche. L'absence de fiche vérifiée ne signifie pas une absence d'autorisation. Le statut dépend du produit, de sa formulation et de son utilisation ; consultez les registres de Santé Canada.
Quelle est la longueur typique de Leptin ?+
Leptin n'est pas un peptide à chaîne d'acides aminés classique au même sens ; consultez la fiche pour les détails de classification.
Qu'est-ce que la leptine ?+
Une hormone protéique sécrétée par les cellules adipeuses qui signale au cerveau les réserves énergétiques de l'organisme, réduisant la prise alimentaire et régulant le poids, la reproduction et la fonction immunitaire. Elle a été clonée en 1994.
Qu'est-ce que la résistance à la leptine ?+
L'état, typique de l'obésité commune, où les taux de leptine sont élevés mais où le cerveau ne répond pas. Les mécanismes incluent une signalisation JAK2–STAT3 altérée, un transport réduit vers le cerveau, l'inflammation et le stress du RE.
La leptine peut-elle traiter l'obésité ?+
Seulement là où la leptine fait vraiment défaut — déficit congénital en leptine et lipodystrophie, où l'analogue recombinant métréleptine est utilisé. Dans l'obésité commune, la résistance à la leptine bloque l'effet.
La leptine est-elle un peptide ?+
C'est une hormone protéique — une chaîne bien plus longue que les peptides de ce répertoire. Elle y figure en raison de son rôle central dans la biologie sur laquelle agissent les peptides métaboliques.
Peptides connexes
Références et lectures complémentaires
- 1.Ahima & Flier (2026). Leptin: 30 Years Later. Annual Review of Physiology
- 2.Münzberg et al. (2024). History and future of leptin: Discovery, regulation and signaling. Metabolism
- 3.Obradovic et al. (2021). Leptin and Obesity: Role and Clinical Implication. Frontiers in Endocrinology
- 4.Hu et al. (2025). Leptin and leptin resistance in obesity: current evidence, mechanisms and future directions. Endocrine Connections
- 5.Tan et al. (2025). A cellular and molecular basis of leptin resistance. Cell Metabolism
- 6.Zhang & Chua (2017). Leptin Function and Regulation. Comprehensive Physiology
- 7.Izquierdo et al. (2019). Leptin, Obesity, and Leptin Resistance: Where Are We 25 Years Later? Nutrients