AgonisteUne molécule qui se lie à un récepteur et l'active, produisant une réponse biologique (p. ex., une hormone peptidique agissant sur son récepteur).Acide aminéLes unités constitutives des peptides et des protéines. Il existe 20 acides aminés standards chez l'humain, chacun doté d'une chaîne latérale unique (groupement R) qui détermine ses propriétés chimiques.AntagonisteUne molécule qui se lie à un récepteur sans l'activer, bloquant ou réduisant l'effet d'un agoniste.Peptide antimicrobien (AMP)Un peptide naturel ou synthétique capable de tuer ou d'inhiber des bactéries, des champignons ou des virus, souvent en perturbant les membranes microbiennes.BiodisponibilitéLa fraction du peptide administré qui atteint la circulation systémique sous forme active. La plupart des peptides ont une faible biodisponibilité orale.BocGroupement protecteur tert-butyloxycarbonyle utilisé en synthèse peptidique ; retiré en conditions acides (méthode SPPS historique).Extrémité C-terminaleL'extrémité carboxyle (COOH) d'une chaîne peptidique. Souvent amidée dans les peptides synthétiques pour en améliorer la stabilité.CyclisationRelier les extrémités N- et C-terminales ou les chaînes latérales d'un peptide pour former une structure cyclique, augmentant la résistance aux protéases.Peptide cycliqueUn peptide dont le squelette ou les chaînes latérales forment un anneau fermé, conférant souvent une plus grande stabilité enzymatique et une conformation définie.Pont disulfureUne liaison covalente entre les groupements thiol de deux résidus cystéine qui stabilise la structure tertiaire ou quaternaire des peptides et des protéines.FmocGroupement protecteur 9-fluorénylméthoxycarbonyle largement utilisé dans la synthèse peptidique en phase solide moderne ; retiré en conditions basiques.Demi-vieLe temps nécessaire pour que la moitié d'un peptide soit éliminée ou dégradée in vivo. Un paramètre essentiel dans la conception des peptides thérapeutiques.HydrophobicitéLa tendance des chaînes latérales des acides aminés à éviter l'eau. Utilisée pour prédire l'interaction membranaire, la solubilité et le comportement de repliement.IC50La concentration d'un peptide requise pour inhiber 50 % d'une réponse biologique ou d'une liaison ; mesure de la puissance.Pont lactameUne cyclisation de chaîne latérale (liaison amide) entre des résidus tels que Lys et Glu ou Asp afin de contraindre la conformation du peptide.LigandUne molécule (comme un peptide) qui se lie spécifiquement à un récepteur ou à une autre protéine cible.LipidationFixation covalente de chaînes d'acides gras (p. ex., palmitoyle) sur des peptides pour améliorer la perméabilité membranaire et la demi-vie sérique.Extrémité N-terminaleL'extrémité amine (NH2) d'une chaîne peptidique. Souvent acétylée dans les peptides synthétiques pour en améliorer la stabilité.Ligation chimique native (NCL)Une méthode chimiosélective pour joindre deux fragments peptidiques non protégés afin de former une liaison peptidique native en conditions aqueuses douces.NeuropeptideUn peptide qui agit comme neurotransmetteur ou neuromodulateur dans le système nerveux, influençant la douleur, l'humeur, l'appétit, la mémoire et d'autres fonctions.OligopeptideUn court peptide, contenant par convention de 2 à 20 acides aminés.pKaLe pH auquel la moitié d'un groupement ionisable donné (carboxyle, amine ou chaîne latérale) est dissociée. Utilisé pour calculer la charge nette et le point isoélectrique.PEGylationFixation de chaînes de polymère polyéthylène glycol (PEG) à un peptide pour augmenter la solubilité, réduire l'immunogénicité et prolonger le temps de circulation.Liaison peptidiqueLa liaison amide covalente reliant le groupement carboxyle d'un acide aminé au groupement amine du suivant, formée par condensation (perte d'eau).Hormone peptidiqueUn peptide de signalisation sécrété dans la circulation sanguine pour agir sur des cellules cibles distantes (p. ex., insuline, ocytocine, GLP-1).PeptidomimétiqueUne molécule synthétique non peptidique ou peptidique modifiée conçue pour imiter la liaison et la fonction d'un peptide naturel tout en améliorant ses propriétés pharmacologiques.Modification post-traductionnelle (PTM)Modifications enzymatiques ou chimiques (phosphorylation, glycosylation, clivage, etc.) appliquées aux peptides/protéines après la synthèse ribosomique.Structure primaireLa séquence linéaire d'acides aminés d'un peptide ou d'une protéine.Protéase (peptidase)Une enzyme qui hydrolyse les liaisons peptidiques, dégradant les peptides et les protéines. Facteur majeur de la dégradation des peptides in vivo.PolypeptideUne chaîne d'acides aminés, généralement plus longue que ~20 résidus ; souvent utilisée de façon interchangeable avec « peptide » dans la littérature.ProtéineUne macromolécule repliée composée d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques, comptant généralement plus de 50 acides aminés, dotée d'une structure 3D complexe et de fonctions diverses.RécepteurUne protéine (membranaire ou intracellulaire) qui lie spécifiquement un ligand peptidique et transduit un signal en une réponse cellulaire.RésiduUne unité individuelle d'acide aminé au sein d'une chaîne peptidique ou protéique après incorporation (moins les éléments de l'eau perdus lors de la formation de la liaison).Structure secondaireMotifs de repliement locaux dans les peptides/protéines tels que les hélices alpha, les feuillets bêta ou les coudes, stabilisés par des liaisons hydrogène.Chaîne latéraleLe groupement R variable fixé au carbone alpha d'un acide aminé qui lui confère ses propriétés physicochimiques uniques.Synthèse peptidique en phase solide (SPPS)Assemblage chimique séquentiel de peptides sur un support de résine insoluble. La méthode dominante pour la production de peptides en laboratoire et à l'échelle industrielle.Peptide agraféUn peptide synthétique contraint dans une conformation en hélice alpha par un pont hydrocarboné covalent (« agrafe ») entre des chaînes latérales ; améliore la liaison et la stabilité.SéquenceL'ordre spécifique des acides aminés dans un peptide, écrit par convention de l'extrémité N vers C à l'aide de codes à une ou trois lettres.Marquage fluorescentFixation covalente de fluorophores (FITC, Cy5, etc.) pour la visualisation, le suivi ou les essais basés sur la fluorescence.Peptide bioactifUn peptide qui déclenche une réponse biologique mesurable par liaison à un récepteur ou d'autres mécanismes.Peptide recombinantPeptide ou protéine produit dans des cellules hôtes génétiquement modifiées (E. coli, levure, mammifère) plutôt que par synthèse chimique.Biodisponibilité oraleCapacité d'un peptide à survivre à la digestion et à être absorbé lorsqu'il est pris par voie orale ; généralement très faible sans formulation spéciale.Relation structure-activité (SAR)Étude systématique de la façon dont les changements dans la séquence ou la structure d'un peptide affectent l'activité biologique et la puissance. 