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Peptide amphibien qui a défini la famille des récepteurs de la bombésine.
Fait partie du regroupement Neuropeptides et signalisation
Aperçu
La bombésine est un peptide de 14 acides aminés d'abord isolé de la peau d'amphibien qui a donné son nom à une famille de récepteurs des mammifères. Elle est largement utilisée comme outil de recherche dans les études sur l'appétit et la biologie des récepteurs.
Source et contexte
Source biologique / chimique : À l'origine isolé de la peau de grenouille (Bombina)
Contexte principal de recherche ou clinique : Recherche en neurosciences et en imagerie des récepteurs
La famille de récepteurs qu'elle a définie
La bombésine est le prototype d'une classe de récepteurs dont les membres chez les mammifères comprennent le récepteur du peptide libérant la gastrine. Comme ces récepteurs sont étudiés en imagerie tumorale, les analogues de la bombésine apparaissent fréquemment dans la littérature en recherche radiopharmaceutique.
Statut d'outil de recherche
La bombésine est principalement utilisée comme sonde expérimentale plutôt que comme agent thérapeutique. Cette page présente sa pharmacologie des récepteurs à des fins éducatives et ne décrit aucun usage humain.
Séquence de la forme de référence sélectionnée
Squelette de séquence pour la forme de référence : Bombésine de Bombina bombina(1-14), L-pyroglutamate N-terminal et Met14 amidée. Les extrémités, la stéréochimie et les modifications sont décrites ci-dessous.
XQRLGNQWAVGHLM
X positions L-pyroglutamate (5-oxoproline), cyclized from N-terminal glutamine. X indique un résidu non canonique ; voir la séquence développée et la chimie de référence ci-dessous.
Analyser des séquences dans le laboratoire →Structure et chimie
Identité moléculaire et confiance de la référence
Référence étayée par une source
La référence est le peptide de grenouille Bombina bombina de 14 résidus avec pGlu N-terminal et Met14 amidée. X représente le pGlu. Le GRP humain est un homologue distinct. Les deux CID historiques ont le même InChIKey; les synonymes de sels ne sont pas incorporés à cette structure sans contre-ion.
- Forme moléculaire
- Bombésine de Bombina bombina(1-14), L-pyroglutamate N-terminal et Met14 amidée
- Espèce
- Bombina bombina
- Extrémités (N / C)
- Blocked L-pyroglutamate lactam nitrogen / L-methionine carboxamide (-CONH2)
Masse moyenne de référence · Évaluation de l'identité moléculaire: 2026-10-05
Politique de référence mise à jour: 2026-10-05
L-pGlu-Gln-Arg-Leu-Gly-Asn-Gln-Trp-Ala-Val-Gly-His-Leu-Met-NH2
- Formule moléculaire
- C71H110N24O18S
- Masse moyenne de référence
- ≈ 1 619,9
- Squelette
- Bombésine de Bombina bombina(1-14), L-pyroglutamate N-terminal et Met14 amidée
- Extrémité C-terminale
- L-methionine carboxamide (-CONH2)
- PubChem CID: 16201612
Valeurs chimiques : fiche éditoriale, PubChem.
Aperçu du développement clinique
ClinicalTrials.gov recense 31 études enregistrées avec « Bombesin » comme intervention (instantané du 2026-10-01). Une empreinte dans le registre n'est pas une preuve d'efficacité ni d'approbation.
| NCT | Title | Phase | Status | Updated |
|---|---|---|---|---|
| NCT06379217 | NEPC Study: An Exploratory Safety and Efficacy Study With PSMA, SSTR2 and GRPR Targeted Radioligand Therapy in | Phase 1 | active not recruiting | 2026-09-22 |
| NCT07828678 | PET/CT Imaging of GRPR Expression in Various Tumors | Phase 1 précoce | not yet recruiting | 2026-09-18 |
| NCT05870579 | [177Lu]Lu-NeoB in Combination With Ribociclib and Fulvestrant in Participants With ER+, HER2- and GRPR+ Advanc | Phase 1 | active not recruiting | 2026-09-11 |
| NCT06247995 | A Phase I/II, Dose Finding and Optimization Study of [177Lu]Lu-NeoB in Combination With Capecitabine in Patien | Phase 2 | active not recruiting | 2026-09-11 |
| NCT05889728 | Pilot Trial to Assess 68Ga Bombesin PET/CT (NeoB) Imaging for Staging of Breast Cancer | Phase 2 | completed | 2026-08-19 |
| NCT03872778 | [177Lu]-NeoB in Patients With Advanced Solid Tumors and With [68Ga]-neoB Lesion Uptake | Phase 2 | completed | 2026-07-28 |
Bombesin — calculateur de reconstitution
Indiquez la quantité de peptide dans le flacon et le volume de diluant (p. ex. eau bactériostatique) ajouté. L'outil renvoie la concentration de la solution obtenue — et, pour toute quantité que vous saisissez, le volume correspondant. Il s'agit d'arithmétique éducative, non d'une recommandation de dosage.
Forme de référence: Bombésine de Bombina bombina(1-14), L-pyroglutamate N-terminal et Met14 amidéeMasse moyenne de référence: 1 619,9 Da
Saisissez une quantité pour voir le volume correspondant.
Arithmétique de concentration éducative seulement. Cet outil ne recommande aucune dose, quantité ou protocole, et rien ici n'est un avis médical. De nombreux peptides ne sont pas autorisés par Santé Canada pour un usage humain — voir nos guides de reconstitution et d'eau bactériostatique pour le contexte.
Journal des modifications
Observations datées du pipeline de données (indicateurs des registres, empreintes d'essais, identifiants) et révisions éditoriales de cette fiche.
- Essais1 registered study added on ClinicalTrials.gov (now 31).
FAQ sur Bombesin
Qu'est-ce que Bombesin ?+
La bombésine est un peptide de 14 acides aminés d'abord isolé de la peau d'amphibien qui a donné son nom à une famille de récepteurs des mammifères. Elle est largement utilisée comme outil de recherche dans les études sur l'appétit et la biologie des récepteurs.
Quel statut canadien des produits est enregistré pour Bombesin ?+
Le statut canadien des produits contenant Bombesin n'a pas été vérifié dans cette fiche. L'absence de fiche vérifiée ne signifie pas une absence d'autorisation. Le statut dépend du produit, de sa formulation et de son utilisation ; consultez les registres de Santé Canada.
Quelle est la longueur de la forme de référence sélectionnée pour Bombesin ?+
La forme de référence sélectionnée (Bombésine de Bombina bombina(1-14), L-pyroglutamate N-terminal et Met14 amidée) comporte 14 résidus ou unités dérivées de résidus dans son squelette. Les autres formes de cette famille peuvent avoir une longueur différente.
Peptides connexes
Références et lectures complémentaires
- 1.Martinez et al. (2000). Bombesin and the brain-gut axis. Peptides
- 2.Yamada et al. (2002). Bombesin and its family of peptides: prospects for the treatment of obesity. Eur J Pharmacol
- 3.Cowan et al. (1985). Effects of bombesin on behavior. Life Sci
- 4.Tache et al. (1985). Central nervous system action of bombesin to inhibit gastric acid secretion. Life Sci
- 5.Liehr et al. (1990). Direct vs. indirect effects of bombesin on pancreatic growth. Digestion
- 6.Hirooka et al. (2021). The gastrin-releasing peptide/bombesin system revisited by a reverse-evolutionary study considering Xenopus. Sci Rep
- 7.Zhang et al. (2014). Bombesin facilitates GABAergic transmission and depresses epileptiform activity in the entorhinal cortex. Hippocampus
- 8.Ashour et al. (2006). Bombesin inhibits alveolarization and promotes pulmonary fibrosis in newborn mice. Am J Respir Crit Care Med
- 9.PubChem — compound summary for Bombesin (CID 16201612)
- 10.Wikipedia — Bombesin