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Hormone

Amylin

L'amyline, ou polypeptide amyloïde des îlots (IAPP), est une hormone peptidique de 37 résidus cosécrétée avec l'insuline par les cellules bêta pancréatiques.

Par The Peptides Codex Editorial TeamDate de révision individuelle non consignée

Dernière modification des données de la page: . Instantané du registre chimique: . Les actualisations des registres et les évaluations d'identité sont distinctes de la révision scientifique du contenu.

Longueur
37 aa
Classe
Hormone
Fonction
Cosécrétée avec l'insuline ; impliquée dans la vidange gastrique et la signalisation de la satiété
Contexte
Hormone endogène ; base d'analogues modifiés étudiés en recherche métabolique

L'hormone à l'origine du pramlintide — et un modèle marquant d'agrégation amyloïde des peptides.

Aussi appelé : IAPP · islet amyloid polypeptide

Fait partie du regroupement Peptides métaboliques et GLP-1

Aperçu

L'amyline, ou polypeptide amyloïde des îlots (IAPP), est une hormone peptidique de 37 résidus cosécrétée avec l'insuline par les cellules bêta pancréatiques. Elle est étudiée à la fois comme signal métabolique et comme modèle d'agrégation peptidique, car l'amyline humaine forme les dépôts amyloïdes caractéristiques des îlots pancréatiques dans le diabète de type 2.

Source et contexte

Source biologique / chimique : Cellules bêta pancréatiques (costockée avec l'insuline)

Contexte principal de recherche ou clinique : Hormone endogène ; base d'analogues modifiés étudiés en recherche métabolique

Structure et modifications

L'amyline porte un pont disulfure entre ses deux cystéines N-terminales et une extrémité C-terminale amidée, toutes deux importantes pour l'activité au récepteur. Elle signale par l'intermédiaire de complexes du récepteur de la calcitonine associés aux protéines accessoires RAMP — un exemple de la façon dont la biologie d'un peptide dépend de ses partenaires récepteurs.

Biologie de l'agrégation

L'amyline humaine est amyloïdogène : elle forme facilement des fibrilles, et ces dépôts sont une marque de la pathologie des îlots. Ce problème d'agrégation explique précisément pourquoi l'analogue médicamenteux pramlintide a été conçu avec des substitutions par la proline. L'amyline est donc une référence récurrente en recherche métabolique comme en recherche sur le mauvais repliement des protéines.

Séquence

Séquence en code à une lettre couramment citée pour Amylin (à titre éducatif ; les isoformes et les modifications peuvent différer) :

KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY

KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY

Amylin37 aa · C165H261N51O55S2 · ≈ 3 903,3 DaPEPTIDESCODEX.COMN-terminus →→ C-terminusK+1C2N3T4A5T6C7A8T9Q10R+11L12A13N14F15L16V17H18S19S20N21N22F23G24A25I26L27S28S29T30N31V32G33S34N35T36Y37non polairepolaireacidebasiqueGly / Pronon canonique (X)Hydropathie (Kyte–Doolittle): ▮ hydrophobe (cyan) / ▮ hydrophile (rose) · Charge de la chaîne latérale à pH 7: + / −
Amylin — Fiche de structureTélécharger le SVG
K1C2N3T4A5T6C7A8T9Q10R11L12A13N14F15L16V17H18S19S20N21N22F23G24A25I26L27S28S29T30N31V32G33S34N35T36Y37
Projection en roue hélicoïdale

Résidus placés à ~100° d'intervalle autour d'une hélice α — le regroupement d'une même couleur révèle une face amphipathique.

Analyser des séquences dans le laboratoire →

Structure et chimie

Identité moléculaire et confiance de la référence

Référence étayée par une source

Les valeurs proviennent de l'enregistrement moléculaire cité ou de la fiche éditoriale. Une correspondance dans une base n'est pas une vérification indépendante en laboratoire ; modifications, contre-ions et formulations peuvent modifier la masse mesurée.

Forme moléculaire
Amylin (source record; form not independently established)
Espèce
Non établie par cette évaluation de l'identité moléculaire
Extrémités (N / C)
Not specified / Not specified

Masse moyenne de référence

Politique de référence mise à jour: 2026-10-05

Formule moléculaire
C165H261N51O55S2
Masse moyenne de référence
≈ 3 903,3
Identifiants

Valeurs chimiques : PubChem, IUPHAR/BPS Guide to Pharmacology · récupérées le 2026-10-01.

Aperçu du développement clinique

ClinicalTrials.gov recense 109 études enregistrées avec « Amylin » comme intervention (instantané du 2026-10-01). Une empreinte dans le registre n'est pas une preuve d'efficacité ni d'approbation.

Études enregistrées
109
Phase la plus avancée
Phase 4
Actives parmi les 100 dernières
17
Dernière mise à jour
2026-09-29
Études mises à jour récemment
NCTTitlePhaseStatusUpdated
NCT07846033A Phase 1 Study of VK3019 in Overweight and Obese Adults Without ComorbiditiesPhase 1recruiting2026-09-29
NCT07392190A Study of Eloralintide (LY3841136) in Participants With Persistent Obesity Who Are Treated With a Weekly IncrPhase 3recruiting2026-09-22
NCT07832032Biological Profiles of Neuropeptides, Neurotrophins and miRNA in Migraine—not yet recruiting2026-09-21
NCT07815678First-in-human Study of the Safety, Tolerability, Pharmacokinetics, and Food Effect of ACCG-2671Phase 2recruiting2026-09-14
NCT07575932A Study of PF-08653945 and PF-08653944 in Adults With Overweight or ObesityPhase 2active not recruiting2026-09-14
NCT07010432The Role of the Amylin Analogue Cagrilintide in Bone MetabolismPhase 1recruiting2026-09-10
Voir toutes les études sur ClinicalTrials.gov →
Calcul de concentration

Amylin — calculateur de reconstitution

Indiquez la quantité de peptide dans le flacon et le volume de diluant (p. ex. eau bactériostatique) ajouté. L'outil renvoie la concentration de la solution obtenue — et, pour toute quantité que vous saisissez, le volume correspondant. Il s'agit d'arithmétique éducative, non d'une recommandation de dosage.

Forme de référence: Amylin (source record; form not independently established)Masse moyenne de référence: 3 903,3 Da

Graduation de la seringue
Concentration de la solution
5 mg/mL5 000 mcg/mL
mcg

Saisissez une quantité pour voir le volume correspondant.

Arithmétique de concentration éducative seulement. Cet outil ne recommande aucune dose, quantité ou protocole, et rien ici n'est un avis médical. De nombreux peptides ne sont pas autorisés par Santé Canada pour un usage humain — voir nos guides de reconstitution et d'eau bactériostatique pour le contexte.

Ouvrir le calculateur Amylin sur sa propre page →

Journal des modifications

Observations datées du pipeline de données (indicateurs des registres, empreintes d'essais, identifiants) et révisions éditoriales de cette fiche.

  1. Essais3 registered studies added on ClinicalTrials.gov (now 109).

FAQ sur Amylin

Qu'est-ce que Amylin ?+

L'amyline, ou polypeptide amyloïde des îlots (IAPP), est une hormone peptidique de 37 résidus cosécrétée avec l'insuline par les cellules bêta pancréatiques. Elle est étudiée à la fois comme signal métabolique et comme modèle d'agrégation peptidique, car l'amyline humaine forme les dépôts amyloïdes caractéristiques des îlots pancréatiques dans le diabète de type 2.

Quel statut canadien des produits est enregistré pour Amylin ?+

Le statut canadien des produits contenant Amylin n'a pas été vérifié dans cette fiche. L'absence de fiche vérifiée ne signifie pas une absence d'autorisation. Le statut dépend du produit, de sa formulation et de son utilisation ; consultez les registres de Santé Canada.

Quelle est la longueur typique de Amylin ?+

Amylin est couramment décrit comme comptant environ 37 acides aminés (Hormone).

Peptides connexes

Références et lectures complémentaires

  1. 1.Hay (2017). Amylin. Headache
  2. 2.Secher et al. (2026). The story of amylin: from physiology to therapy. Nat Metab
  3. 3.Boccia et al. (2020). Amylin brain circuitry. Peptides
  4. 4.Castillo et al. (1995). Amylin/islet amyloid polypeptide: biochemistry, physiology, patho-physiology. Diabete Metab
  5. 5.Bahramikia et al. (2013). Inhibition of human islet amyloid polypeptide or amylin aggregation by two manganese-salen derivatives. Eur J Pharmacol
  6. 6.Lutz (2022). Creating the amylin story. Appetite
  7. 7.Höppener et al. (1993). Chronic overproduction of islet amyloid polypeptide/amylin in transgenic mice: lysosomal localization of human islet amyloid polypeptide and lack of marked hyperglycaemia or hyperinsulinaemia. Diabetologia
  8. 8.Smith et al. (2000). Islet amyloid polypeptide (amylin) modulates chylomicron metabolism in rats. Clin Exp Pharmacol Physiol
  9. 9.PubChem — compound summary for Amylin (CID 16132430)
  10. 10.Wikipedia — Amylin (islet amyloid polypeptide)
Avertissement : Contenu éducatif uniquement. Pas un avis médical. Ne constitue pas des instructions pour un usage humain. Les peptides de recherche et les produits non approuvés peuvent être restreints ou illégaux à commercialiser pour la consommation humaine dans votre juridiction. Consultez des professionnels qualifiés et la législation applicable.
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